Pada gambar di bawah, kita melihat bagaimana dua asam amino bergabung dengan ikatan kovalen untuk membentuk dipeptida. Gugus karboksil (COOH) dari asam amino pertama bereaksi dengan gugus amino (NH 2 ) dari asam amino kedua, melepaskan molekul air dan membentuk ikatan antara karbon dan nitrogen (CO-NH).
Dipeptida yang terbentuk dapat dihubungkan melalui gugus karboksil bebasnya dengan gugus amino lain dari asam amino lain dan dengan demikian membentuk polipeptida dan protein.
Dipeptida diberi nama dengan menambahkan akhiran –il pada asam amino pertama. Misalnya, jika asam amino pertama adalah alanin dan yang kedua adalah valin, nama dipeptidanya adalah alanil-valin.
Ikatan peptida memiliki karakteristik khusus. Sebagai contoh, dapat diasumsikan bahwa protein yang dibentuk oleh penyatuan beberapa asam amino dapat berbentuk tiga dimensi dengan berbagai cara, mengingat kemungkinan lilitan ikatan. Namun, setiap protein hanya memiliki satu konformasi tiga dimensi alami, yang disebut konformasi asli, yang terkait erat dengan peran yang dilakukan protein tersebut.
Ini karena memang, tautan tidak dapat diputar secara bebas. Dengan menggunakan teknik difraksi sinar-X, ditemukan bahwa ikatan peptida sedikit lebih pendek daripada ikatan tunggal antara karbon dan nitrogen (146 pikometer), sekitar 133 pikometer. Ini adalah konsekuensi dari fakta bahwa ada efek resonansi elektron terdelokalisasi, yang memberikan stabilitas dan kekuatan pada ikatan ini, memperpendek panjangnya.
Konsekuensi penting lainnya dari efek resonansi adalah momen dipol ikatan peptida, yang memberikan polaritas dan memungkinkannya membentuk ikatan hidrogen.
Mengingat kekakuan ikatan peptida, atom-atom yang membentuknya dan karbon yang terikat padanya diatur dalam bidang paralel, seperti yang ditunjukkan pada gambar berikut.
Susunan ikatan ini diberikan oleh stabilisasi yang disediakan oleh elektron yang terdelokalisasi, dan inilah yang menyebabkan tidak banyak kemungkinan yang berbeda dalam konformasi protein.
Ikatan yang berdekatan dengan ikatan peptida, yaitu ikatan antara karbon alfa dan karbon pada asam amino pertama, dan ikatan antara nitrogen dan karbon alfa pada asam amino kedua, memiliki sudut rotasi (tidak seperti ikatan peptida yang di antara mereka, yang, seperti yang telah dikatakan, kaku).
Sudut puntir ini disebut phi, untuk ikatan karbon-nitrogen, dan psi, untuk ikatan karbon-karbon. Nilai phi dan psi diketahui untuk setiap asam amino, oleh karena itu ketika dua asam amino bergabung dalam ikatan peptida, kita dapat memprediksi sesuai dengan nilai-nilai ini, konformasi apa yang akan dimiliki peptida.
Ukuran dan karakteristik gugus R dari masing-masing asam amino juga mempengaruhi sudut ikatan antara nitrogen dan karbon dan antara dua karbon. Ini juga membatasi kemungkinan balik dari tautan.
Pembalikan yang mungkin terjadi adalah posisi karbon dan hidrogen yang terikat pada nitrogen, sehingga menimbulkan posisi cis dan trans, seperti terlihat pada gambar di bawah ini:
Posisi trans adalah yang paling sering ditemukan.