Struktur heliks alfa atau heliks alfa adalah cara mengatur peptida yang umum untuk protein yang berbeda. Struktur sekunder ini, yang sesuai dengan namanya memiliki bentuk heliks, adalah salah satu yang paling umum dan membantu memberikan protein bentuk akhir yang tepat untuk menjalankan fungsinya. Ketika mereka disintesis di ribosom, protein harus mengadopsi konfigurasi tertentu, meninggalkan pusat aktif di tempat yang tepat dan pada jarak yang tepat sehingga protein dapat berinteraksi dengan reseptornya. Anda dapat membaca lebih lanjut tentang struktur sekunder protein dalam artikelnya sendiri di sini . Struktur ini diprediksi pada tahun 1951 berdasarkan studi kristalografi, mirip dengan yang mengarah pada penemuan struktur heliks DNA.
Heliks terbentuk karena belokan kanan molekul pada karbon alfa, yang memungkinkan interaksi melalui ikatan hidrogen oksigen dari gugus karbonil (-C = O) asam amino dengan hidrogen dari gugus amino (-NH) dari asam amino lain menemukan empat posisi lebih jauh di atas rantai peptida. Agar ini mungkin, rantai berputar di sekitar dirinya sendiri, membentuk heliks, dan setiap asam amino menempati 100 derajat putaran. Oleh karena itu, setiap belokan memiliki 3,6 asam amino. Di dalam baling-baling, di mana ikatan hidrogen terjadi, hampir tidak ada ruang dan sangat hidrofobik, yang mendukung lilitannya. Di setiap belokan, bagian dalam heliks mengandung 7 ikatan hidrogen. Jika asam amino pertama mengikat yang kelima, yang kedua ke yang keenam, dll. yang kelima bergabung dengan yang pertama dan juga yang kesembilan. Dengan cara ini dapat dilihat bahwa ujung heliks lebih lemah karena memiliki ikatan yang lebih sedikit. Untuk mencegah destabilisasi struktur, biasanya ditemukan asam amino polar yang tidak bermuatan atau bermuatan negatif pada ujung N-terminal (atau N-cap) dari heliks, misalnya asparagin atau asam glutamat. Di sisi lain, pada ujung terminal-C (atau tutup-C) kami menemukan asam amino dengan muatan positif yang besar seperti lisin, atau asam amino nonpolar seperti glisin atau prolin (sering kali dianggap sebagai terminator atau pengganggu alpha helix) yang juga karena rantai karbonnya tidak dapat membentuk banyak ikatan. Pusat heliks biasanya mengandung asam amino ini: alanin, glutamin, leusin dan metionin.
Urutan asam amino yang membentuk heliks tidak unik, tetapi harus memenuhi persyaratan tertentu. Jumlah asam amino untuk membentuk heliks alfa harus minimal 15. Residu -R yang semuanya terletak di luar heliks tidak boleh terlalu besar. Momen dipol asam amino harus dapat sejajar, memberikan stabilitas pada struktur dan membentuk dipol dengan cap N positif dan cap C negatif.
Ada beberapa susunan rantai polipeptida protein yang dapat diamati pada banyak di antaranya. Terlepas dari heliks alfa, yang paling sering ditemukan di semua protein makhluk hidup, beberapa struktur telah dijelaskan dengan frekuensi tertentu di alam, seperti lembaran beta atau jari-jari seng. Selain itu, kami menemukan dua jenis heliks lain, tetapi lebih jarang, heliks 3 10, dengan 3 asam amino per putaran, lebih sempit tetapi lebih memanjang, dan heliks pique dengan 4,4 residu per putaran lebih lebar tetapi lebih terkompresi..