Sel darah merah adalah sel darah yang bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke semua organ dan menangkap CO2 di dalamnya untuk membawanya ke paru-paru untuk dikeluarkan. Karakteristik fisik dan kimia dari interaksi antara hemoglobin dan molekul-molekul ini memungkinkan metabolisme aerobik. Baca lebih lanjut tentang sel darah merah di artikelnya https://biologia.laguia2000.com/citologia/globulos-rojos-o-eritrocitos.
Di paru-paru, hemoglobin, protein dengan ion besi di tengah strukturnya, mampu menangkap molekul oksigen molekul (O2), karbon dioksida (CO2) dan CO (karbon monoksida). Berkat sifat fisik dan kimia hemoglobin, yang dikenal sebagai efek Bohr, hemoglobin memiliki afinitas tinggi terhadap molekul oksigen di paru-paru di mana pH 7,4 dan tekanan parsial oksigen 100 torr. Ketika mencapai otot, pH sedikit lebih rendah dari 7,2 dan tekanan parsial adalah 20 torr, yang memungkinkan pelepasan oksigen karena struktur hemoglobin berubah, memungkinkan ikatan putus dan melepaskan 77% oksigen. Demikian pula di jaringan, tekanan parsial CO2 lebih tinggi dan memungkinkan pengikatan molekul ini ke hemoglobin, meskipun ke pusat pengikatan lainnya.
CO2 yang dibentuk oleh respirasi seluler di mitokondria menurunkan pH ekstraseluler seluler, menurunkan afinitas hemoglobin terhadap oksigen, mendorong pelepasannya. Namun, afinitasnya terhadap CO2 rendah, sehingga hanya mampu mengangkut 15% dari CO yang ada di otot, sisa CO2 dapat bergerak bebas, terlarut, dalam darah. Berkat afinitasnya terhadap kedua gas ini, dianggap bahwa sel darah merah, melalui hemoglobin, mampu menyangga pH darah, mencegah perubahan pH yang tiba-tiba dengan melepaskan satu atau lainnya gas.
Variasi afinitas yang berasal dari pH disebabkan oleh asam amino yang mengikat porfirin ke masing-masing dari 4 rantai globin yang merupakan bagian dari hemoglobin. Asam amino ini, suatu histidin, terletak berdekatan dengan gugus heme, ketika pH menjadi asam, ia turun, residu ini bermuatan positif, memungkinkan pelarutan O2 dalam jaringan.
Afinitas antara oksigen dan hemoglobin dikatakan kooperatif. Molekul hemoglobin mampu mengikat 4 O2. Setiap molekul oksigen mengikat dengan afinitas yang lebih besar dari yang sebelumnya untuk hemoglobin. Penyatuan O2 menyebabkan perubahan sifat kimia globin sedemikian rupa sehingga pusat pengikatan dengan oksigen lebih mudah diakses, selain itu, penyatuan dengan hemoglobin meningkatkan pH sitoplasma, mempercepat proses pengikatan.
Semakin banyak oksigen yang dibutuhkan jaringan, semakin rendah tekanan parsialnya dan oleh karena itu semakin banyak jaringan yang akan diambil. Ketika otot telah berusaha keras, ia menghasilkan sejumlah besar CO2 dan asam laktat, secara drastis menurunkan pH darah yang melewati otot-otot ini, mempercepat disosiasi O2 dari hemoglobin.