Aktivitas biologis suatu protein sangat bergantung pada susunan spasial rantai polipeptidanya. Memang, rantai polipeptida mengalami serangkaian lipatan yang memungkinkannya menjalankan fungsi biologisnya. Lipatan-lipatan ini memberikan kompleksitas yang luar biasa pada struktur protein, di mana empat tingkat berbeda telah dijelaskan, yang dikenal sebagai struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener , yang masing-masing dibangun dari tingkat sebelumnya.
Struktur primer protein.
Urutan asam amino dalam rantai polipeptida disebut dengan cara ini. Jumlah, jenis, dan urutan atau urutan asam amino yang menyusun struktur primer berbeda untuk setiap protein. Selalu ada satu ujung dengan asam amino yang gugus aminonya bebas dan ujung lainnya dengan asam amino dengan gugus karboksil bebasnya. Dengan konvensi, asam amino dalam rantai diberi nomor dimulai dengan satu dengan terminal amino bebas.
Struktur sekunder.
Meskipun susunan rantai polipeptida dalam ruang dapat mengambil banyak bentuk, ada konformasi yang lebih stabil daripada yang lain yang, secara logis, adalah yang dipertahankan. Lipatan yang stabil ini disebut struktur sekunder, di mana ada dua tipe dasar. Dalam protein keduanya hidup berdampingan, meskipun salah satu dari mereka mungkin mendominasi yang lain. Kombinasi tertentu dari dua struktur (dikenal sebagai domain struktural) telah ditemukan sangat stabil sehingga terdapat dalam banyak protein, bahkan dengan fungsi yang berbeda.
Dua tipe dasar struktur sekunder adalah heliks alfa dan lembaran terlipat atau lembaran beta .
Struktur heliks alfa
Ini terdiri dari lipatan spiral rantai polipeptida pada dirinya sendiri. Gulungan ini searah jarum jam dan mengandung 3,6 asam amino untuk setiap belokan.
Ungkapan “3,6 asam amino” menunjukkan bahwa dalam satu putaran lengkap heliks ada tiga asam amino dan bagian lain, bagian kedua milik putaran berikutnya.
Pelipatan stabil dengan ikatan hidrogen antara gugus amino (yang merupakan bagian dari ikatan peptida) dari asam amino dan gugus karboksil (yang merupakan bagian dari ikatan peptida lain) dari asam amino keempat berikutnya dalam rantai linier.
Jika tautan ini putus, struktur sekunder hilang.
Rantai samping asam amino tidak mengintervensi ikatan dan tampak diproyeksikan ke bagian luar heliks alfa.
Lembar dilipat
Ini juga dikenal sebagai struktur beta, karena beta keratin, yang ada di kuku, rambut, dan bulu, adalah contohnya. Pelipatan, dalam hal ini, tidak berasal dari struktur heliks, melainkan semacam bellow atau lembaran lipatan zigzag, yang berasal dari penggabungan segmen rantai polipeptida yang sama atau rantai yang berbeda, disatukan oleh ikatan hidrogen transversal yang analog dengan yang yang menstabilkan alpha-helix.
Selain a-helix dan lembaran terlipat, ada jenis struktur sekunder lainnya, seperti triple helix kolagen. Di dalamnya, tiga rantai jalinan terkait yang berasal dari heliks rangkap tiga.
Struktur tersier.
Ini hasil dari lipatan struktur sekunder itu sendiri. Fungsi protein tergantung pada struktur tersiernya, sehingga setiap perubahan susunan struktur ini dapat menyebabkan hilangnya aktivitas biologisnya.
Oleh karena itu, struktur tersier adalah sekumpulan lipatan karakteristik yang berasal dari penyatuan antara area tertentu dari rantai polipeptida. Tautan ini dibuat melalui hubungan antara rantai samping R asam amino.
Tautan dapat terdiri dari empat jenis:
- Jembatan disulfida. Mereka merupakan ikatan kovalen yang kuat antara dua kelompok – SH milik dua asam amino “sistein”.
- Kekuatan elektrostatik. Ini adalah ikatan tipe ionik antara kelompok dengan muatan listrik yang berlawanan.
- Ikatan hidrogen. Mereka didirikan di antara kelompok kutub nonionik di mana ada muatan parsial di rantai sampingnya.
- Gaya Van der Waals dan interaksi hidrofobik. Mereka adalah ikatan terlemah dan terjadi antara asam amino apolar.
Dari penjelasan di atas berikut bahwa substitusi satu asam amino untuk lain dalam rantai polipeptida dapat mengubah struktur tiga dimensi dari protein , untuk tidak membentuk salah satu link yang terdaftar, dan memodifikasi, di conse – quence, foldings, baik tingkat menengah seperti di perguruan tinggi. Dengan demikian, pentingnya struktur primer yang sangat besar dalam memperoleh struktur spasial protein yang benar terbukti .
Struktur Kuarter.
Terkadang ada tingkat struktural lain di atas yang sebelumnya. Ini terjadi hanya ketika protein terdiri dari lebih dari satu rantai polipeptida, yang disebut dalam hal ini subunit protein.
Struktur kuaterner adalah, secara sederhana, pengaturan relatif yang diadopsi oleh subunit protein satu sama lain. Penyatuan di antara mereka dilakukan melalui jenis ikatan yang sama yang mempertahankan struktur tersier, yang kali ini didirikan antara rantai samping asam amino dari subunit yang berbeda.