Protein bertanggung jawab untuk melakukan semua proses molekuler di dalam sel. Protein bertugas melaksanakan dari transkripsi DNA menjadi RNA , hingga menandai protein lain sehingga dihancurkan oleh sel itu sendiri. Bagaimanapun, untuk melakukan semua ini mereka menggunakan pusat aktif, situs pengikatan protein, lipid dan karbohidrat atau struktur seluler. Mereka dapat melakukan semua ini dengan mengubah kombinasi asam amino yang menyusunnya dan juga, dan paling tidak, mengubah cara protein harus melipat dalam ruang , memungkinkan interaksi yang berbeda antara asam amino.
Struktur sekunder calmodulin, dalam representasi skema dengan 7 heliks alfa.
The struktur primer protein adalah apa yang kita sebut rantai asam amino , Anda dapat membaca lebih lanjut tentang hal itu di sini . The struktur tersier berhubungan dengan urutan dari protein dalam tiga dimensi dan struktur kuaterner mengacu pada konformasi bahwa protein mengambil ketika mereka berinteraksi satu sama lain. Baca lebih lanjut tentang struktur tersier di sini dan kuartener di sini .
Jadi apa pentingnya struktur sekunder? Mari kita lihat apa yang berikut:
Struktur sekunder mengacu pada organisasi tiga dimensi dari daerah rantai polipeptida . Protein dapat terdiri dari rantai antara 50 dan 1000 asam amino, sehingga segera setelah mereka disintesis , atau ketika mereka sedang disintesis, dalam retikulum endoplasma beberapa dari mereka dapat mengadopsi bentuk tiga dimensi di daerah lokal . Struktur sekunder pertama kali dijelaskan dalam protein pada awal 1950-an dengan mengamati struktur protein dengan sinar-X. Pada tahun 1962 , Hadiah Nobel Kimia diberikan kepada Max Perutz dan Sir John Cowdery Kendrew untuk memperoleh struktur sekunder protein hemoglobin , yang pertama diselesaikan, pada tahun 1958.
The dekatnya asam amino berinteraksi dengan ikatan hidrogen antara ekor mereka. Struktur sekunder ini bisa ideal untuk protein akhir , meskipun bisa juga hanya sementara, sebagai cara untuk melindungi protein selama pembentukannya atau, bahkan tidak ada hubungannya dengan konformasi tersier akhir dan harus dibuka dan dilipat kembali. setelah sintesis lengkap.
Teori di balik struktur sekunder adalah bahwa protein terdiri dari daerah atau domain yang akan memiliki fungsinya sendiri di dalam protein . Beberapa dari struktur sekunder yang lebih umum ini adalah heliks alfa dan lembaran beta.
The heliks alfa memiliki 3,6 asam amino per giliran dengan total 7 ikatan hidrogen di antara mereka , yang memberikan struktur ini stabilitas besar . Jumlah interaksi yang sangat besar per putaran ini menyebabkan heliks alfa membentuk lingkaran 13 atom. Ada struktur sekunder lain dalam heliks , meskipun tidak sesering itu, di antaranya kita dapat memberi nama heliks kolagen atau heliks 3 10 atau heliks Pi.
The beta lembar, di sisi lain, disajikan dengan rantai asam amino sepenuhnya membentang di satu pesawat , masing-masing asam amino memiliki gilirannya 180-an sehubungan dengan sebelumnya , meninggalkan radikal dari asam amino, yang biasanya tidak sangat besar, satu di setiap sisi lembaran. Lembaran beta distabilkan satu sama lain yang dapat diperpanjang secara paralel atau antiparalel .