Oksigen, selain penting bagi sebagian besar organisme hidup di Bumi, juga beracun; terutama spesies oksigen reaktif, seperti ozon O3 atau hidrogen peroksida H2O2. Molekul-molekul yang dihasilkan dalam metabolisme normal sel ini secara energik diisi dengan molekul oksigen (O) yang dapat dengan mudah dipindahkan ke molekul seluler lainnya. Jika ini terjadi, molekul-molekul ini akan teroksidasi dan mungkin fungsinya akan berubah, sehingga merugikan kelangsungan hidup sel. Untuk menghindari hal ini, sebagian besar makhluk hidup yang terkait dengan oksigen memiliki enzim yang mampu menangkap spesies oksigen reaktif (ROS) ini dan mengubahnya menjadi bentuk non-reaktif, seperti air H2O. Salah satu enzim terpenting dalam proses ini adalah katalase, yang fungsi utamanya adalah mengubah dua molekul hidrogen peroksida 2H2O2 menjadi satu molekul oksigen molekul O2 dan 2 molekul air.
Dalam nomenklatur IUBMB yang mengklasifikasikan enzim berdasarkan fungsinya, katalase diidentifikasi sebagai EC 1.11.1.6. Artinya: itu milik oksidoreduktase, yang merupakan enzim yang mampu mentransfer atom hidrogen, oksigen atau elektron antara dua molekul. Dalam oksidoreduktase (kelompok yang sangat luas dengan lebih dari 90 subkategori), bagian 11 mencakup peroksidase, jenis enzimatik yang ada di semua kelompok makhluk hidup yang mampu bereaksi dengan hidrogen peroksida (H2O2). Di antara peroksidase kami menemukan yang menggunakan H2O2 sebagai akseptor oksigen, kelompok 2. Sementara kelompok 1, yang katalase milik, bertindak dengan H2O2 sebagai donor oksigen. Dari 21 enzim dalam EC 1.11.1, katalase adalah nomor 6.
Katalase biasanya membentuk homotetramer dan terletak di organel subseluler yang disebut peroksisom eukariota dan di sitoplasma prokariota. Dalam strukturnya, katalase memiliki gugus heme (mampu menangkap oksigen, seperti pada hemoglobin) dengan kofaktor besi dan juga magnesium.
Di antara tes untuk mengklasifikasikan bakteri, aktivitas katalase digunakan untuk mempelajari kapasitas spesies yang berbeda terhadap hidrogen peroksida (bakteri katalase positif atau negatif). Secara umum, waktu paruh ROS rendah, karena reaktivitasnya yang tinggi. Namun, organisme dapat membuatnya pada saat-saat tertentu sebagai metode pertahanan terhadap patogen, yang diharapkan akan menjadi katalase negatif dan akan mati.
Katalase dapat disintesis secara artifisial dan digunakan dalam industri untuk berbagai tujuan, termasuk menghilangkan H2O2 dari pewarna setelah digunakan atau untuk menonaktifkan hidrogen peroksida di mana lensa kontak dicuci sebelum dimasukkan ke mata. Pada manusia telah dijelaskan penyakit di mana enzim katalase tidak bekerja dengan baik, disebut penyakit Takahara. Di dalamnya, sel darah merah telah kehilangan kemampuannya untuk mengubah ROS, mengakibatkan gangren mulut dan kehilangan gigi sesekali. Untungnya, penyakit ini memiliki insiden yang sangat rendah, 1 orang dari 50.000.