Saat sel tumbuh dan menghadapi situasi yang berbeda, ia menciptakan protein untuk menjalankan fungsi spesifik setiap saat. Jika kekurangan air, ia membuat lebih banyak pengangkut, jika ia memiliki makanan, ia meningkatkan jumlah enzim untuk mengubahnya menjadi materinya sendiri dan ketika ia dalam situasi stres ia menciptakan protein pelindung, dll. Namun, ruang sel dibatasi oleh membran selnya, sehingga tidak dapat mengandung semua protein yang mampu disintesisnya pada saat yang sama di dalam, atau dalam jumlah yang diperlukan untuk fungsinya. Itulah mengapa sel harus menghasilkan protein ketika dibutuhkan. Dengan cara yang sama, ia harus mendegradasi protein yang telah digunakan dan yang tidak akan Anda butuhkan dalam jangka pendek, atau yang telah digunakan untuk waktu yang lama dan mulai menimbulkan masalah. Untuk tujuan penghancuran protein ini (disebut proteolisis) ada kelompok protein spesifik yang disebut proteasome atau proteasome pada eukariota, archaea dan bahkan pada beberapa bakteri. Proses ini adalah independen dari degradasi protein yang terjadi di lisosom (yang telah kita bahas dalam artikel ini sangat menarik di sini ). Ketika suatu protein harus dihancurkan oleh proteasom, protein tersebut secara molekuler dilabeli dengan ubiquitin (Anda dapat membaca lebih lanjut tentangnya di artikelnya di sini ). Pada tahun 2004, Aarón Ciechanover, Avram Hershko dan Irwin Rose dianugerahi Hadiah Nobel Kimia untuk penemuan mereka tentang degradasi protein oleh proteasome dan pentingnya ubiquitin dalam prosesnya.
Proteasome adalah kompleks protein besar yang memiliki 3 partikel atau kompleks yang dapat diisolasi secara terpisah. Dari 3 kompleks, ada dua partikel pengatur (11S dan 19S) yang terdiri dari sejumlah protein yang bervariasi tergantung pada organisme yang bersangkutan, menjadi proteasom eukariota lebih kompleks daripada prokariota dan multiseluler lebih kompleks daripada yang uniseluler. Inti 20S (untuk nilai sedimentasinya, 20S) terdiri dari 4 cincin yang membentuk silinder berongga, yang masing-masing terdiri dari 7 subunit. Cincin luar terdiri dari subunit alfa, yang struktural, dan dua cincin pusat terdiri dari subunit beta, dengan kapasitas katalitik. Inti 20S sangat lestari dalam berbagai organisme yang memilikinya, dalam hal ukuran luar dan ruang dalam. Pada archaea, semua subunit alfa adalah sama, begitu pula subunit beta, sedangkan pada eukariota terdapat subunit yang berbeda, hingga 7 jenis, antara alfa dan beta.
Partikel pengatur 19S terdiri dari 19 protein, dan fungsinya tampaknya terkait dengan degradasi protein besar dan menunjukkan aktivitas ATPase. Sebaliknya, partikel 11S tidak memiliki aktivitas katalitik, sehingga tampaknya mencegahnya untuk membuka protein besar agar dapat melewati torus proteolitik dan hanya mampu mendegradasi polipeptida kecil. Partikel pengatur adalah partikel yang mengenali keberadaan protein dan mewakilinya ke kompleks 20S sehingga dapat mendegradasinya.