Ada banyak klasifikasi protein dan semuanya berguna dalam konteks yang berbeda, meskipun secara umum semuanya tidak diperlukan. Namun, ada istilah untuk mengenal mereka dan berbicara dengan benar. Itulah sebabnya hari ini kita akan melihat perbedaan antara holoprotein dan heteroprotein. Dua istilah yang jarang digunakan tetapi yang mengidentifikasi dua bentuk konformasi protein yang membuka pikiran terhadap keragaman dan kemampuan beradaptasi yang besar yang dapat dimiliki oleh unsur-unsur biokimia ini.
Di tempat pertama, holoprotein adalah mereka yang hanya terdiri dari asam amino. Baik oleh untai tunggal, jika mereka berasal dari satu gen dan RNA pembawa pesan tunggal, atau dari beberapa untai yang digabungkan setelah transkripsi, sekali lagi baik dari RNA pembawa pesan tunggal (tetapi dalam kasus ini satu untai MRNA menghasilkan berbagai peptida) atau bahwa peptida dikodekan di berbagai wilayah genom. Pada akhirnya, holoprotein akan menjadi semua yang, terlepas dari peptida yang membentuknya, akan dibangun secara eksklusif dengan asam amino. Sekali lagi, berkali-kali dan kurang lebih keliru, holoprotein dianggap sebagai protein sederhana. Dalam holoprotein mereka dapat diklasifikasikan berdasarkan bentuknya menjadi protein berserat atau berfilamen (seperti kolagen, keratin, elastin dan fibroin). Protein ini memiliki fungsi struktural dan terjadi terutama pada hewan. Di dalam holoprotein kami juga menemukan protein globular atau spheroid. Sebagian dari protein globular dapat berfungsi sebagai holoprotein. Misalnya, sementara hemoglobin harus mengikat logam agar berfungsi, laktoglobulin adalah holoprotein.
Di sisi lain persamaan, kami menemukan heteroprotein. Sebaliknya, kelompok ini akan terdiri dari protein yang bergabung dengan kelompok prostetik berfungsi dan bagian protein (sering disebut apoprotein dan yang kadang-kadang bingung dengan holoprotein). Protein jenis ini memiliki fungsi yang sangat bervariasi, meskipun jarang membentuk bagian dari struktur seperti holoprotein (walaupun tanpa ragu heteroprotein struktural yang paling terkenal adalah lipoprotein yang membentuk kilomikron). Secara umum, dan berkat gugus prostetik yang memberi mereka variabilitas yang besar, heteroprotein melakukan fungsi enzimatik. Globulin yang telah kita bahas dapat mengikat berbagai macam gugus prostetik, hemoglobin dan mioglobin berfungsi mengikat besi, ovalbumin mengikat 4 molekul glukosa. Nukleoprotein yang paling penting adalah ribosom yang terdiri dari rantai kecil peptida dan RNA yang bekerja sama untuk menerjemahkan RNA. Protemin dan histon, meskipun merupakan protein tanpa gugus prostetik, akan mengikat DNA untuk menjalankan fungsinya, karena terkait dengan pelipatan dan fungsi DNA, sehingga pada akhirnya garis yang memisahkan holoprotein dari heteroprotein sangat redup..
Seperti yang telah kami katakan, istilah-istilah ini lebih sulit dijelaskan daripada diabaikan. Awalnya digunakan ketika pengetahuan tentang banyak protein terbatas, hari ini mereka diabaikan karena terlalu kabur atau tidak praktis untuk pekerjaan sehari-hari. Sering kali kita berbicara langsung tentang apoprotein (dibentuk oleh rantai peptida saja) dan berbagai heteroprotein seperti glikoprotein, lipoprotein, fosfoprotein, nukleoprotein, atau metaloprotein. Nama-nama spesifik protein yang bekerja dengan senyawa kimia eksternal ini sangat sering digunakan dan memberikan informasi yang berguna tentang subjek yang ada.