Ada molekul biologis yang mampu sangat meningkatkan kecepatan reaksi kimia, yaitu, mereka disebut katalis. Molekul-molekul ini secara umum disebut “enzim” dan (hampir seluruhnya) protein. Enzim non-protein yang dikenal terdiri dari RNA. Enzim sangat spesifik: setiap enzim hampir tidak bereaksi dengan kumpulan molekul yang sangat terbatas (“substratnya”). Enzim tidak mengubah keseimbangan kimia dari reaksi yang dikatalisis, mereka hampir tidak mengurangi energi aktivasinya.
Mekanisme paling sederhana untuk menjelaskan kerja enzim adalah caral Michaelis-Menten:
E + S <—-> ES —-> E + P
Dalam caral ini enzim (E) berikatan dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim-substrat (ES). Ini dapat dipisahkan kembali menjadi enzim dan substrat bebas atau mengubah substrat menjadi produk (P). Seperti dalam setiap reaksi unsur (yaitu reaksi yang terjadi oleh tumbukan sederhana antara reaktan), kecepatan setiap langkah akan sebanding dengan konsentrasi reaktan dalam langkah itu. Dalam setiap kasus, konstanta proporsionalitas akan menjadi fungsi dari energi aktivasi dari langkah itu.
Pada sebagian besar enzim, dibuktikan bahwa keseimbangan E + S <—-> ES tercapai dengan sangat cepat (dalam beberapa puluh milidetik). Setelah kesetimbangan tercapai, konsentrasi ES tetap konstan, karena setiap kali kompleks ES terdisosiasi menjadi produk dan enzim bebas, ia mengikat dengan sangat cepat ke molekul substrat baru, meregenerasi kompleks ES. Pada kondisi tersebut terlihat bahwa kecepatan degradasi ES sama dengan kecepatan pembentukannya, yaitu:
Pada prinsipnya, kita tidak diberikan untuk mengetahui setiap saat apa yang akan menjadi konsentrasi enzim yang bebas atau dalam bentuk kompleks enzim substrat. Namun, kita tahu bahwa jumlah dari dua konsentrasi harus sama dengan konsentrasi total enzim (Et). Substitusi ke (1)
Jika langkah pembatas reaksi adalah transformasi kompleks ES menjadi enzim dan produk bebas, laju reaksi enzimatik adalah:
Ekspresi dapat disederhanakan jika kita menggabungkan semua konstanta yang ada dan penyebut dalam konstanta baru:
, yang dikenal sebagai konstanta Michaelis. Bila itu juga merupakan konstanta disosiasi kompleks ES. Oleh karena itu Km adalah ukuran stabilitas kompleks enzim-substrat. Mengganti dalam ekspresi (2), dibutuhkan bentuk seperti ini:
Kapan
, yang merupakan laju maksimum reaksi enzimatik. Mengganti lagi memberikan bentuk persamaan Michaelis-Menten yang sudah dikenal:
Oleh karena itu, representasi grafis dari laju reaksi sebagai fungsi konsentrasi substrat adalah hiperbola, yang ditunjukkan di bawah ini. Asimtot horizontal sesuai dengan vmax. Nilai Km juga dapat diperoleh melalui grafik, karena ketika [S] = KM, persamaan Michaelis-Menten meramalkan bahwa kecepatannya adalah
Oleh karena itu, konstanta Michaelis Menten adalah konsentrasi substrat yang laju reaksinya setengah dari laju maksimum.
Efek inhibitor kompetitif pada aktivitas enzim
Inhibitor kompetitif suatu enzim adalah molekul yang mampu mengikat enzim dan mencegah ikatannya dengan substrat.
Agar hal ini terjadi, inhibitor perlu berikatan dengan tempat enzim yang biasanya ditempati oleh substrat (tempat ini disebut “pusat aktif”), yang jelas hanya mungkin bila inhibitor memiliki struktur kimia yang sangat mirip dengan yang dari substrat.
Menerapkan perlakuan matematis yang analog dengan yang digunakan sebelumnya, terbukti bahwa dengan adanya inhibitor kompetitif, laju reaksi enzimatik diberikan oleh:
Perbandingan persamaan ini dengan persamaan Michaelis-Menten menunjukkan bahwa: dengan adanya inhibitor kompetitif, laju reaksi lebih rendah daripada reaksi tanpa hambatan (karenanya disebut inhibitor).
Konsentrasi substrat yang lajunya setengah dari laju maksimum
Adalah:
Nilai ini (panggilan mari itu jelas K M ) selalu lebih tinggi dari K M nilai dengan tidak adanya inhibitor.
Ketika, laju reaksi secara asimtotik mendekati vmax, seperti pada reaksi tanpa hambatan.
Efek inhibitor non-kompetitif pada aktivitas enzim
Inhibitor non-kompetitif dari reaksi enzimatik terhadap zat yang mengikat enzim di tempat selain pusat aktif dan selain tidak mencegah pengikatan substrat ke pusat aktif, mencegah transformasi menjadi produk: reaksi saja itu dapat terjadi setelah substrat dilepaskan dari enzim.
Menerapkan perlakuan matematis yang analog dengan yang digunakan sebelumnya, terbukti bahwa dengan adanya inhibitor non-kompetitif, laju reaksi enzimatik diberikan oleh:
Perbandingan persamaan ini dengan persamaan Michaelis-Menten menunjukkan bahwa: dengan adanya inhibitor non-kompetitif, laju reaksi lebih rendah daripada reaksi tanpa hambatan (karenanya disebut inhibitor)
Konsentrasi substrat yang lajunya setengah dari laju maksimum sama dengan yang diamati tanpa adanya inhibitor.
Ketika, laju reaksi mendekati asimtotik, yang selalu lebih rendah daripada reaksi tanpa hambatan.