Ketika kita berbicara tentang protein, kita mengacu pada makromolekul yang terdiri dari satu set monomer yang dikenal sebagai asam amino . Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus karboksil (COOH) dan gugus amonium (-NH2) dalam strukturnya. Dari berbagai asam amino yang diketahui, yang memiliki kepentingan biologis terbesar adalah asam -amino, di mana gugus amino ditemukan di sebelah karbon yang berdekatan dengan karboksil. Asam amino yang menyusun protein hanya sekitar dua puluh.
Asam amino memiliki nama khusus dan biasanya disingkat menjadi tiga huruf. Kecuali glisin (glisin), semua asam amino lainnya mengandung setidaknya satu karbon kiral . Terlepas dari kenyataan bahwa di alam ada kemungkinan untuk menemukan dua enansiomer (asam D-amino dan asam L-amino), hanya asam amino dengan konfigurasi L yang digunakan untuk membangun protein.
Asam amino berada dalam bentuk kristal padat dan larut dalam air. Dalam molekul yang sama, muncul gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang bersifat basa yang memberikan sifat amfoter asam amino. Dalam larutan berair, yang memiliki pH 7, perjalanan proton dari gugus karboksil ke gugus amino dapat terjadi; Karena netralisasi diri ini, asam amino yang ditemukan dalam larutan berair membentuk ion zwitter.
Protein terbentuk karena kondensasi yang dialami asam amino. Reaksi yang terjadi antara –COOH dari satu asam amino dengan gugus –NH2 dari asam amino lainnya, menghasilkan ikatan –CO-NH (amida). Jenis ikatan ini sama dengan yang terjadi pada beberapa serat jenis sintetis, dan dikenal sebagai ikatan peptida. Itulah sebabnya polimer yang memiliki sedikit asam amino juga sering disebut peptida .
Protein adalah asam poliamino dengan massa molekul yang cukup tinggi, umumnya terdiri dari rantai linier antara 100 dan 10.000 asam amino. Jadi, misalnya, protein yang terdiri dari sekitar 200 asam amino memiliki massa molekul sekitar 24.000; protein terbesar dapat memiliki massa molekul 106. Ada protein yang dalam komposisinya dapat memiliki komponen lain yang bukan makromolekul yang dikenal sebagai gugus prostetik.
Protein memiliki struktur yang ditentukan, selain jenis asam amino yang membentuknya, oleh penempatan spasial rantai polipeptida. Dengan demikian, kita dapat berbicara tentang struktur yang berbeda: struktur primer, sekunder, tersier, dan kuaterner dalam beberapa kasus (ketika protein terdiri dari rantai independen).
Struktur utama protein berasal dari urutan di mana asam amino ditempatkan dalam rantai. Umumnya, rantai polipeptida cenderung melipat kembali dengan sendirinya menciptakan struktur tiga dimensi yang dikenal sebagai struktur sekunder. Atom-atom yang membentuk ikatan peptida hampir selalu berada pada bidang yang sama dan, karena ikatan antara NH dan C = O agak polar, biasanya ikatan hidrogen terbentuk di antara rantai-rantai peptida yang berada pada rantai yang sama atau berdekatan satu sama lain. Struktur sekunder berasal dari cara lipat yang membuat jumlah ikatan hidrogen yang ada dalam struktur lebih tinggi.
Dua struktur yang mencapai tujuan ini adalah struktur -heliks dan struktur, yang juga dikenal sebagai struktur terlipat, tetapi sebagian besar protein memiliki struktur tipe menengah di antara kedua caral.
Dalam struktur -helix , rantai polipeptida disusun secara spiral. Secara umum, banyak dari rantai heliks ini dililit bersama-sama memberikan struktur protofibrillar, seperti yang terjadi pada bahan seperti wol, atau struktur rambut. Di sisi lain, dalam struktur, rantai protein disusun secara paralel tetapi berorientasi pada arah yang berbeda. Rantai diatur sebagai lapisan atau lembaran, yang ditumpuk di atas satu sama lain untuk memberikan struktur tiga dimensi. Jenis struktur ini terjadi, misalnya, pada sutra.
Interaksi antara rantai samping yang berbeda dari asam amino yang membentuk struktur protein membentuk apa yang dikenal sebagai struktur tersier. Interaksi tersebut dapat bersifat ionik jika menyangkut substituen dengan muatan berbeda, dalam ikatan hidrogen, dll.
Dalam kasus molekul hemoglobin, protein tipe kompleks yang terdiri dari total empat rantai polipeptida independen, kita dapat berbicara tentang struktur kuaterner, karena interaksi antara rantai polipeptida yang terpisah.